Roli i proteinave në trupin e njeriut

Rëndësia e madhe e proteinave për trupin është për shkak të funksioneve të tyre.

Funksionet themelore të paraqitura të proteinave ilustrojnë rëndësinë e kësaj klase të substancave në sigurimin e jetës normale të njeriut.

Në shekullin XIX, shkencëtarët deklaruan:

• trupat e proteinave janë unike, thelbi i jetës,
• është i nevojshëm një metabolizëm i vazhdueshëm midis gjallesave dhe mjedisit.

Këto dispozita mbeten të pandryshuara deri më sot.

Përbërja themelore e proteinave

Njësitë e mëdha molekulare të një proteine ​​të thjeshtë të quajtur proteinë formohen nga blloqe të vogla të lidhura kimikisht - aminoacide me fragmente identike dhe të ndryshme. Kompozime të tilla strukturore quhen heteropolimerë. Vetëm 20 përfaqësues të klasës së aminoacideve gjenden gjithmonë në proteina natyrale. Përbërja themelore e proteinave karakterizohet nga prania e detyrueshme e karbonit - C, azoti - N, hidrogjeni - H, oksigjeni - O. Sulfuri - S shpesh gjendet në proteina komplekse të quajtura proteina, substanca të tjera përmbajnë përveç mbetjeve të aminoacideve. Në përputhje me rrethanat, fosfori - P, bakri - Cu, hekuri - Fe, jodi - I, seleni - Se mund të jetë në përbërjen e tyre.

Acidet aminokarboksilike të proteinave natyrore klasifikohen sipas strukturës kimike dhe rëndësisë biologjike. Klasifikimi kimik është i rëndësishëm për kimistët, biologjik - për të gjithë.

Në trupin e njeriut ka gjithmonë dy rrjedha transformimesh:

• prishja, oksidimi, asgjësimi i produkteve ushqimore,
• sinteza biologjike e substancave të reja thelbësore.

12 aminoacide nga që gjenden gjithmonë në proteina natyrale mund të krijohen me anë të sintezës biologjike të trupit të njeriut. Ata quhen të këmbyeshëm.

8 aminoacide nuk sintetizohen kurrë te njerëzit. Ato janë të domosdoshme, duhet të jepen rregullisht me ushqim.

Sipas pranisë së acideve amino-karboksilike thelbësore, proteinat ndahen në dy klasa.

• Proteinat e plota kanë të gjitha aminoacidet e nevojshme nga trupi i njeriut. Seti i kërkuar i aminoacideve thelbësore përmban proteina të gjizës, produkte të qumështit, shpendë, mish bagëtie, peshk deti dhe ujë të ëmbël, vezë.

• Në proteinat me defekt, një ose më shumë acide të rëndësishme mund të mungojnë. Këto përfshijnë proteina bimore.

Për të vlerësuar cilësinë e proteinave dietike, komuniteti botëror mjekësor i krahason ato me një proteinë "ideale", e cila ka verifikuar saktësisht proporcione të aminoacideve thelbësore dhe thelbësore. Në natyrë, një proteinë "ideale" nuk ekziston. Sa më afër tij si proteinat shtazore. Proteinat bimore shpesh nuk janë të mjaftueshme për përqendrimin normativ të një ose më shumë aminoacideve. Nëse shtohet substanca që mungon, proteina do të bëhet e plotë.

Burimet kryesore të proteinave me origjinë bimore dhe shtazore

Në komunitetin shkencor vendas të angazhuar në një studim gjithëpërfshirës të kimisë ushqimore, dallohet një grup profesorësh A.P. Nechaev, kolegët e tij dhe studentët. Ekipi përcaktoi përmbajtjen e proteinave në produktet kryesore ushqimore të disponueshme në tregun rus.

• E rëndësishme! Shifrat e identifikuara informojnë për përmbajtjen e proteinave në 100 g të produktit, të çliruar nga pjesa e pangrënshme.

• Sasia më e madhe e proteinave gjendet tek soja, farat e kungullit dhe kikirikët (34.9 - 26.3 g).
• Vlerat nga 20 deri në 30 gramë gjenden në bizele, fasule, fistikë dhe fara luledielli.
• Bajamet, cashat, lajthitë karakterizohen nga numrat nga 15 deri në 20 gr.
• Arrat, makaronat, shumica e drithërave (përveç orizit, kokrrave të misrit) përmbajnë nga 10 deri në 15 gram proteina për 100 gramë produkt.
• Rajs, gritha misri, bukë, hudhër, kajsi të thata bien në rangun nga 5 deri në 10 gr.
• Në 100 gram lakër, kërpudha, patate, prunes, disa lloje panxhar, përmbajtja e proteinave është nga 2 deri në 5 gram.
• Rrush të thatë, rrepka, karrota, speca të ëmbël kanë pak proteina, treguesit e tyre nuk kalojnë 2 gramë.

Nëse nuk keni qenë në gjendje të gjeni një objekt bimor këtu, atëherë përqendrimi i proteinave në të është shumë i ulët ose nuk është fare. Për shembull, në lëngjet e frutave ka shumë pak proteina, në vajrat natyralë të perimeve - aspak.

• Përqendrimi maksimal i proteinave u gjet tek gjeli i peshkut, djathrat e fortë dhe të përpunuar dhe mishi i lepujve (nga 21.1 në 28.9 g).
• Një numër i madh i produkteve përmban nga 15 deri në 10 gram proteina. Ky është një zog, peshk deti (përveç kapelinës), mish bagëtie, karkaleca, kallamar, gjizë, djath fetash, peshk ujor të ëmbël.
• Kapelina, veza e pulës, derri përmbajnë 12.7 deri në 15 gram proteina për 100 gram produkt.
• Kos, djathë gjizë karakterizohen nga numrat 5 - 7,1 gr.
• Qumështi, kefiri, qumështi i pjekur i fermentuar, salcë kosi, kremi përmbajnë nga 2.8 deri në 3 gram proteina.

Informacioni mbi burimet kryesore të proteinave me origjinë bimore dhe shtazore në produktet që iu nënshtruan përpunimit teknologjik shumë-fazor (merak, salcice, proshutë, salcice) nuk është me interes. Ato nuk rekomandohen për ushqim të rregullt të shëndetshëm. Përdorimi afatshkurtër i produkteve të tilla nuk është i rëndësishëm.

Roli i proteinave në të ushqyerit

Si rezultat i proceseve metabolike në trup, molekulat e reja të proteinave formohen vazhdimisht, në vend të atyre të vjetra. Shkalla e sintezës në organe të ndryshme nuk është e njëjtë. Proteinat hormonale, për shembull, insulina, rikthehen (rivendosen) shumë shpejt, në orë, minuta. Proteinat e mëlçisë, mukozave të zorrëve rigjenerohen në 10 ditë. Molekulat e proteinave të trurit, muskujve, indit lidhës janë rikthyer më gjatë, sinteza restauruese (resintetika) mund të zgjasë deri në gjashtë muaj.

Procesi i përdorimit dhe sintezës karakterizohet nga një ekuilibër i azotit.

• Në një person të formuar me shëndet të plotë, bilanci i azotit është zero. Në këtë rast, masa totale e azotit e furnizuar me proteina gjatë ushqimit është e barabartë me masën që ekskretohet me produkte kalbjeje.
• Organizmat e rinj po zhvillohen me shpejtësi. Bilanci i azotit është pozitiv. Ka shumë proteina, më pak ekskretohen.
• Në plakje, njerëzit e sëmurë, bilanci i azotit është negativ. Masa e azotit të lëshuar me produkte metabolike është më e madhe se ajo e marrë me marrjen e ushqimit.

Roli i proteinave në ushqim është që t’i sigurojë një personi sasinë e kërkuar të përbërësve të aminoacideve të përshtatshme për pjesëmarrje në proceset biokimike të trupit.

Për të siguruar një metabolizëm normal, është e rëndësishme të dini se sa proteina duhet të konsumojë një person në ditë.

Fiziologët vendas dhe amerikanë rekomandojnë të hani 0,8 - 1 g proteina për 1 kg të peshës njerëzore. Numrat janë mjaft mesatarë. Shuma varet nga mosha, natyra e punës, mënyra e jetesës së një personi. Mesatarisht, ata rekomandojnë të konsumoni nga 60 gram në 100 gram proteina në ditë. Për burrat e angazhuar në punë fizike, norma mund të rritet në 120 gram në ditë. Për ata që i nënshtrohen operacionit, sëmundjeve infektive, norma gjithashtu rritet në 140 gramë në ditë. Diabetikët rekomandohen dieta me një përmbajtje të lartë të produkteve proteinike, të cilat mund të arrijnë 140g në ditë. Njerëzit me çrregullime metabolike, një tendencë për përdhes, duhet të konsumojnë ndjeshëm më pak proteina. Norma për ta është 20 - 40 gram në ditë.

Për njerëzit e përfshirë në sporte aktive që rrisin masën e muskujve, norma rritet ndjeshëm, mund të arrijë 1.6-1.8 gram për 1 kg të peshës së atletit.

• E rëndësishme! Këshillohet që traineri të sqarojë përgjigjen e pyetjes - sa proteina duhet të konsumohen në ditë gjatë ushtrimit. Profesionistët kanë informacione mbi kostot e energjisë për të gjitha llojet e stërvitjes, mënyrat për të ruajtur funksionimin normal të trupit të atletit.

Për zbatimin e të gjitha funksioneve fiziologjike, është e rëndësishme jo vetëm prania e aminoacideve thelbësore në proteinë, por edhe efikasiteti i asimilimit të tyre. Molekulat e proteinave kanë nivele të ndryshme të organizimit, tretshmërisë, shkallës së aksesueshmërisë ndaj enzimave tretëse. 96% e proteinave të qumështit, vezët prishen në mënyrë efektive. Në mish, peshk, 93-95% e proteinave tretet në mënyrë të sigurt. Përjashtim bëjnë proteinat e lëkurës dhe flokëve. Produktet që përmbajnë proteina vegjetale treten me 60-80%. Në perime, 80% të proteinave thithen, në patate - 70%, në bukë - 62-86%.

Pjesa e rekomanduar e proteinave nga burimet shtazore duhet të jetë 55% e sasisë totale të masës së proteinave.

• Mungesa e proteinave në trup çon në ndryshime të rëndësishme metabolike. Patologji të tilla quhen distrofi, kwashiorkor. Për herë të parë, një zbulim u zbulua në banorët e fiseve të egra të Afrikës, të karakterizuara nga një ekuilibër negativ i azotit, funksion i dëmtuar i zorrëve, atrofi i muskujve dhe rritje e shtangur. Mungesa e pjesshme e proteinave mund të ndodhë me simptoma të ngjashme, të cilat mund të jenë të buta për ca kohë. Veçanërisht e rrezikshme është mungesa e proteinave në trupin e fëmijës. Disordersrregullime të tilla dietike mund të provokojnë inferioritetin fizik dhe intelektual të një personi në rritje.

• Proteina e tepërt në trup mbingarkon sistemin ekskretor. Ngarkesa në veshkë rritet. Me patologjitë ekzistuese në indet e veshkave, procesi mund të përkeqësohet. Shtë shumë e keqe nëse një tepricë e proteinave në trup shoqërohet nga mungesa e përbërësve të tjerë të vlefshëm ushqimor. Në kohërat e lashta, në vendet e Azisë ekzistonte një metodë ekzekutimi, në të cilën të dënuarit ushqeheshin vetëm mish. Si rezultat, shkelësi vdiq nga formimi i produkteve të kalbjes në zorrë, pas këtij helmimi.

Një qasje e arsyeshme për sigurimin e trupit me proteinë garanton funksionimin efektiv të të gjitha sistemeve të jetës.

Historia e studimit

Proteina u mor për herë të parë (në formën e glutenit) në 1728 nga italiani Jacopo Bartolomeo Beccari nga mielli i grurit. Proteinat u izoluan në një klasë të veçantë të molekulave biologjike në shekullin e 18-të, si rezultat i punës së kimistit francez Antoine de Fourcroix dhe shkencëtarëve të tjerë që vunë re pronën e proteinave për të mpiksur (denaturuar) nën ndikimin e nxehtësisë ose acideve. Në atë kohë, proteina të tilla si albumi ("e bardha e vezëve"), fibrina (proteina nga gjaku) dhe gluteni nga kokrrat e grurit ishin hetuar.

Në fillim të shekullit të 19-të, disa informacione u morën tashmë për përbërjen elementare të proteinave; dihej që aminoacidet formohen gjatë hidrolizës së proteinave. Disa nga këto aminoacide (p.sh. glicina dhe leucina) tashmë janë karakterizuar. Bazuar në një analizë të përbërjes kimike të proteinave, kimisti Hollandez Gerrit Mulder hipotezoi se pothuajse të gjitha proteinat kanë një formulë të ngjashme empirike. Në 1836, Mulder propozoi modelin e parë të strukturës kimike të proteinave. Bazuar në teorinë e radikalëve, ai pas disa rafinimeve arriti në përfundimin se njësia minimale strukturore e një proteine ​​ka përbërjen e mëposhtme: C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. Ai e quajti këtë njësi "proteinë" (Pr) (nga greqishtja. Protos - e para, parësore), dhe teoria - "teori e proteinave". Vetë termi "proteinë" u propozua nga kimisti suedez Jacob Berzelius. Sipas Mulder, çdo proteinë përbëhet nga disa njësi proteine, squfuri dhe fosfori. Për shembull, ai sugjeroi të shkruani formulën e fibrinës si 10PrSP. Mulderi studioi gjithashtu produktet e shkatërrimit të proteinave - aminoacideve dhe për njërën prej tyre (leucinë) me një pjesë të vogël gabimi, ai përcaktoi peshën molekulare - 131 dalton. Me grumbullimin e të dhënave të reja mbi proteinat, teoria e proteinave filloi të kritikohet, por, pavarësisht kësaj, deri në fund të viteve 1850 ajo ende konsiderohej e njohur botërisht.

Nga fundi i shekullit XIX, u hetuan shumica e aminoacideve që përbëjnë proteina. Në fund të viteve 1880. Shkencëtari rus A. Ya.Danilevsky vuri në dukje ekzistencën e grupeve peptide (CO - NH) në molekulën e proteinave. Në 1894, fiziologu gjerman Albrecht Kossel parashtroi një teori sipas së cilës aminoacidet janë elementet kryesore strukturorë të proteinave. Në fillim të shekullit të 20-të, kimisti gjerman Emil Fischer vërtetoi në mënyrë eksperimentale se proteinat përbëhen nga mbetje aminoacide të lidhura nga lidhjet peptide. Ai gjithashtu bëri analizën e parë të sekuencës së aminoacideve të proteinave dhe shpjegoi fenomenin e proteolizës.

Sidoqoftë, roli qendror i proteinave në organizmat nuk u njoh deri në vitin 1926, kur kimisti amerikan James Sumner (më vonë një elmim Nobel në Kimi) tregoi se enzima e ureazës është një proteinë.

Vështirësia në izolimin e proteinave të pastra e bëri të vështirë studimin. Prandaj, studimet e para u kryen duke përdorur ato polipeptide që lehtë mund të pastrohen në sasi të mëdha, domethënë proteina gjaku, vezë pule, toksina të ndryshme, si dhe enzima tretëse / metabolike të sekretuara pas therjes së bagëtive. Në fund të viteve 50, ndërmarrja Qen Hot Armor Co ishte në gjendje të pastrojë një kilogram ribonuklezën pankreatike të gjedhit A, e cila është bërë një objektiv eksperimental për shumë studime.

Ideja që struktura sekondare e proteinave është rezultat i formimit të lidhjeve hidrogjen midis mbetjeve të aminoacideve u paraqit nga William Astbury në 1933, por Linus Pauling konsiderohet shkencëtari i parë që ishte në gjendje të parashikonte me sukses strukturën sekondare të proteinave. Më vonë, Walter Kausman, bazuar në punën e Kai Linnerstrom-Lang, dha një kontribut të rëndësishëm për të kuptuar ligjet e formimit të strukturës terciare të proteinave dhe rolin e ndërveprimeve hidrofobike në këtë proces. Në fund të viteve '40 dhe fillim të viteve '50, Frederick Senger zhvilloi një metodë për sekuencën e proteinave, me anë të së cilës përcaktoi sekuencën e aminoacideve të dy zinxhirëve të insulinës deri në vitin 1955, duke demonstruar se proteinat janë polimere lineare të aminoacideve, dhe jo të degëzuara (si disa sheqerna ) zinxhirët, koloidet ose cikolet. Proteina e parë, sekuenca aminoacide e së cilës u krijua nga shkencëtarët sovjetikë / rusë, ishte në 1972 aspinate aminotransferaza.

Strukturat e para hapësinore të proteinave të marra nga difraksioni me rreze X (analiza e difraksionit me rreze X) u bë e njohur në fund të viteve 1950 dhe fillimin e viteve 1960, dhe strukturat e zbuluara duke përdorur rezonancë magnetike bërthamore në vitet 1980. Në vitin 2012, Protein Data Bank përmbante afro 87,000 struktura proteinike.

Në shekullin 21, hulumtimi i proteinave është zhvendosur në një nivel cilësisht të ri, kur studiohen jo vetëm proteinat individuale të pastruara, por edhe ndryshimi i njëkohshëm i numrit dhe modifikimeve post-përkthimore të një numri të madh të proteinave të qelizave individuale, indeve ose organizmave të tërë. Kjo zonë e biokimisë quhet proteomikë. Duke përdorur metodat e bioinformatikës, u bë e mundur jo vetëm përpunimi i të dhënave të analizës së difraksionit me rreze X, por edhe parashikimi i strukturës së proteinës bazuar në sekuencën e tij të aminoacideve. Aktualisht, mikroskopia Cryoelectron e komplekseve të mëdha të proteinave dhe parashikimi i strukturave hapësinore të fushave të proteinave që përdorin programet kompjuterike po i afrohen saktësisë atomike.

Madhësia e proteinave mund të matet në terma të mbetjeve të aminoacideve ose në daltone (pesha molekulare), por për shkak të madhësisë relativisht të madhe të molekulës, masa e proteinave shprehet në njësi të rrjedhura - kilodaltone (kDa). Proteinat e majave, mesatarisht, përbëhen nga 466 mbetje aminoacide dhe kanë një peshë molekulare prej 53 kDa. Proteina më e madhe e njohur aktualisht - titina - është një përbërës i sarkomusit të muskujve, pesha molekulare e varianteve të saj të ndryshme (izoformat) ndryshon në rangun nga 3000 deri në 3700 kDa. Titulli i muskujve soleus (lat. Soleus) i një personi përbëhet nga 38.138 aminoacide.

Amphoteric

Proteinat kanë vetinë e amfoteritetit, dmth, në varësi të kushteve, ato shfaqin si veti acid ashtu edhe ato themelore. Në proteina, ekzistojnë disa lloje të grupeve kimike të afta për jonizim në një tretësirë ​​ujore: mbetje të acidit karboksilik të zinxhirëve anësorë të aminoacideve acide (acide aspartike dhe glutamike) dhe grupe që përmbajnë azot të zinxhirëve anësorë të aminoacideve themelore (kryesisht grupi ε-amino i lizinës dhe mbetjeve të amidinës CNH (NH₂) arginina, në një masë pak më të vogël - mbetja histidine e imidazolit). Proteindo proteinë karakterizohet nga një pikë izoelektrike (pI) - aciditet i mesëm (pH), në të cilin ngarkesa totale elektrike e molekulave të kësaj proteine ​​është zero dhe, në përputhje me rrethanat, ato nuk lëvizin në fushën elektrike (për shembull, me anë të elektroforezës). Në pikën izoelektrike, hidratimi dhe tretshmëria e proteinave janë minimale. Vlera e pI varet nga raporti i mbetjeve aminoacide acidike dhe bazike në një proteinë: në proteina që përmbajnë shumë mbetje aminoacide acide, pikat izoelektrike shtrihen në rajonin acidik (proteina të tilla quhen acid), dhe në proteina që përmbajnë mbetje më themelore në rajonin alkalik (proteina themelore ). Vlera pI e kësaj proteine ​​gjithashtu mund të ndryshojë në varësi të forcës jonike dhe llojit të zgjidhjes tampon në të cilën ndodhet, pasi kripërat neutrale ndikojnë në shkallën e jonizimit të grupeve kimike të proteinave. PI e një proteine ​​mund të përcaktohet, për shembull, nga një kurbë titrimi ose nga përqendrimi izoelektrik.

Në përgjithësi, pI e një proteine ​​varet nga funksioni që ai kryen: pika izoelektrike e shumicës së proteinave në indet vertebrore sillet nga 5.5 në 7.0, por në disa raste vlerat shtrihen në zona ekstreme: për shembull, për pepsin, një enzimë proteolitike e një stomaku me forcë acid lëng pI

1, dhe për salmins - proteina protamine e qumështit të salmonit, një tipar i së cilës është një përmbajtje e lartë e argininës - pI

12. Proteinat që lidhen me acide nukleike për shkak të bashkëveprimit elektrostatik me grupet fosfat janë shpesh proteinat kryesore. Një shembull i proteinave të tilla janë histonet dhe protaminat.

Cilat janë proteinat?

Proteinat janë komponime organike komplekse organike me peshë të lartë molekulare që përbëhen nga mbetje aminoacide, të kombinuara në një mënyrë të veçantë. Proteindo proteinë ka sekuencën e vet individuale të aminoacideve, vendndodhjen e saj në hapësirë. Shtë e rëndësishme të kuptohet që proteinat që hyjnë në trup nuk përthithen prej tyre në një formë të pandryshuar, ato ndahen në aminoacide dhe me ndihmën e tyre trupi sintetizon proteinat e tij.

22 aminoacide marrin pjesë në formimin e proteinave, 13 prej tyre mund të shndërrohen në njëra-tjetrën, 9 - fenilalanina, triptofani, lizina, histidina, treoni, leucina, valina, izoleucina, metionina - janë të pazëvendësueshme. Mungesa e acideve të pazëvendësueshme në trup është e papranueshme, kjo do të çojë në prishje të trupit.

Shtë e rëndësishme jo vetëm fakti që proteina hyn në trup, por edhe ato amino acide nga të cilat përbëhet!

Farë është proteina?

Proteinat (proteina / polipeptide) - substanca organike, polimere natyrale që përmbajnë njëzet amino acide të lidhura. Kombinimet ofrojnë shumë lloje. Trupi përballon vetë sintezën e dymbëdhjetë aminoacideve të këmbyeshme.

Tetë nga njëzet aminoacidet thelbësore që gjenden në proteina nuk mund të sintetizohen nga trupi vetë, ato merren me ushqim. Këto janë valina, leucina, izoleucina, metionina, triptofani, lisina, threonina, fenilalanina, të cilat janë të rëndësishme për jetën.

Happensfarë ndodh proteina

Dalloni midis kafshëve dhe perimeve (nga origjina). Kërkohen dy tipe të konsumit.

kafshët;

E bardha e vezëve thithet lehtë dhe pothuajse plotësisht nga trupi (90-92%). Proteinat e produkteve të qumështit të fermentuar janë pak më të këqija (deri në 90%). Proteinat e qumështit të freskët të thithur thithen edhe më pak (deri në 80%).
Vlera e viçit dhe peshkut në kombinimin më të mirë të aminoacideve thelbësore.

bimësia:

Soja, canola dhe pambuku kanë një raport të mirë aminoacidesh për trupin. Në të lashtat, ky raport është më i dobët.

Nuk ka asnjë produkt me një raport ideal aminoacid. Ushqimi i duhur përfshin një kombinim të proteinave shtazore dhe bimore.

Baza e të ushqyerit "sipas rregullave" është proteina shtazore. Shtë i pasur me aminoacide thelbësore dhe siguron thithjen e mirë të proteinave bimore.

Funksionet e proteinave në trup

Duke qenë në qelizat e indeve, ai kryen shumë funksione:

1. mbrojtës. Funksionimi i sistemit imunitar është neutralizimi i substancave të huaja. Prodhimi i antitrupave ndodh.
2. transport. Furnizimi i substancave të ndryshme, për shembull, hemoglobina (furnizimi i oksigjenit).
3. rregullator. Ruajtja e një sfondi hormonal.
4. motor. Të gjitha llojet e lëvizjes sigurojnë aktin dhe miozinë.
5. plastik. Gjendja e indit lidhës kontrollohet nga përmbajtja e kolagjenit.
6. katalitik. Shtë një katalizator dhe përshpejton kalimin e të gjitha reaksioneve biokimike.
7. Konservimi dhe transmetimi i informacionit mbi gjenet (molekulat e ADN dhe ARN).
8. energji. Furnizimi i të gjithë trupit me energji.

Të tjerët ofrojnë frymëmarrje, janë përgjegjës për tretjen e ushqimit, rregullojnë metabolizmin. Proteina rodopsine fotosensitive është përgjegjëse për funksionin vizual.

Enët e gjakut përmbajnë elastin, falë tij ato funksionojnë plotësisht. Proteina e fibrinogjenit siguron koagulimin e gjakut.

Simptomat e mungesës së proteinave në trup

Mungesa e proteinave është një dukuri mjaft e zakonshme me kequshqyerjen dhe një mënyrë jetese hiperaktive të një personi modern. Në një formë të butë shprehet në lodhje të rregullt dhe performancë të dobët. Me një rritje të sasive të pamjaftueshme, trupi sinjalizon përmes simptomave:

1. Dobësi dhe marramendje e përgjithshme. Ulur gjendjen shpirtërore dhe aktivitetin, shfaqjen e lodhjes së muskujve pa ushtrime të veçanta fizike, koordinim të dëmtuar të lëvizjeve, dobësim të vëmendjes dhe kujtesës.
2. Dhimbje koke dhe gjumë përkeqësues. Pagjumësia dhe ankthi që rezulton tregon për mungesë të serotoninës.
3. Lëkundje të shpeshta të humorit, grindje. Mungesa e enzimave dhe e hormoneve provokon rraskapitje të sistemit nervor: nervozizëm për ndonjë arsye, agresivitet të paarsyeshëm, përmbajtje emocionale.
4. Lëkura e zbehtë, skuqjet. Me mungesë të proteinave që përmbajnë hekur, zhvillohet anemia, simptomat e së cilës janë thatësia dhe zbehja e lëkurës, mukozat.
5. Ënjtje e ekstremiteteve. Një përmbajtje e ulët e proteinave plazmatike ngre ekuilibrin e ujit-kripë. Yndyra nënlëkurore grumbullon lëngun në kyçin e këmbës dhe kyçin e këmbës.
6. Shërimi i dobët i plagëve dhe abrasions. Riparimi i qelizave pengohet për shkak të mungesës së "materialit ndërtimor".
7. Dendësia dhe humbja e flokëve, brishtësia e thonjve. Shfaqja e zbokthit për shkak të lëkurës së thatë, eksfolimit dhe plasaritjes së pllakës së thonjve është sinjali më i zakonshëm i trupit për mungesën e proteinave. Flokët dhe thonjtë rriten vazhdimisht dhe menjëherë reagojnë ndaj mungesës së substancave që nxisin rritjen dhe gjendjen e mirë.
8. Humbje e paarsyeshme e peshës. Zhdukja e kilogramëve për asnjë arsye të dukshme është për shkak të nevojës që trupi të kompensojë mungesën e proteinave për shkak të masës së muskujve.
9. Dështimi i zemrës dhe enëve të gjakut, shfaqja e gulçimit. Sistemet e frymëmarrjes, tretjes dhe gjenitourinar janë gjithashtu duke u përkeqësuar. Dyspnea shfaqet pa ushtrime fizike, kollë pa ftohje dhe sëmundje virale.

Me shfaqjen e simptomave të këtij lloji, menjëherë duhet të ndryshoni regjimin dhe cilësinë e ushqimit, të rishikoni stilin e jetës tuaj, dhe nëse përkeqësoheni, këshillohuni me një mjek.

Sa proteina është e nevojshme për asimilim

Shkalla e konsumit në ditë varet nga mosha, gjinia, lloji i punës. Të dhënat mbi standardet janë paraqitur në tabelën (më poshtë) dhe janë krijuar për peshë normale.
Thërrmimi i marrjes së proteinave disa herë është opsionale. Secili përcakton një formë të përshtatshme për veten e tij, gjëja kryesore është të ruani nivelin e marrjes ditore.

aktiviteti fizikPeriudha e moshës Marrja e proteinave në ditë, g Për burratPër gratë vetëmOrigjina shtazorevetëmOrigjina shtazore Pa ngarkesë18-4096588249 40-6089537545 Shkallë e vogël18-4099548446 40-6092507745 Shkalla e mesme18-40102588647 40-6093517944 Shkallë e lartë18-40108549246 40-60100508543 periodik18-4080487143 40-6075456841 Mosha e pensionit75456841

Përmbajtje e lartë e proteinave në ushqime

Ushqime të njohura që përmbajnë proteina:

Nga të gjitha llojet e mishit, vendi i parë pas përmbajtjes së shpendëve do të jetë viçi: 18.9 g Pas tij, derri: 16.4 g, qengji: 16.2 g.

Ushqimet e detit dhe kallamarët janë kryesuesit: 18.0 g.
Peshku më i pasur për proteina është salmon: 21.8 g, pastaj salmon rozë: 21 g, zander: 19 g, skumbri: 18 g, harengë: 17.6 g dhe merluc: 17.5 g.

Në mesin e produkteve të qumështit, kefiri dhe salcë kosi vendosin në mënyrë të vendosur pozicionin: 3.0 g, pastaj qumështin: 2.8 g.
Kokrra të larta - Herkulet: 13.1 g, melet: 11.5 g, bollgur: 11.3 g

Duke ditur normën dhe duke marrë parasysh mundësitë financiare, mund të kompozoni saktë një menu dhe të jeni të sigurt për ta plotësuar atë me yndyrna dhe karbohidrate.

Raporti i proteinave në ushqim

Përqindja e proteinave, yndyrave, karbohidrateve në një dietë të shëndetshme duhet të jetë (në gram) 1: 1: 4. Theelësi i ekuilibrit të një pjate të shëndetshme mund të përfaqësohet në një mënyrë tjetër: proteinat 25-35%, yndyrnat 25-35%, karbohidratet 30-50%.

Në të njëjtën kohë, yndyrnat duhet të jenë të dobishme: vaji i ullirit ose vaji i linit, arrat, peshku, djathi.

Karbohidratet në një pjatë janë makarona të forta, çdo perime të freskët, si dhe fruta / fruta të thata, produkte me qumësht të thartë.

Proteinat në pjesë mundësisht mund të kombinohen: perime + kafshë.

Aminoacidet e përmbajtura në proteina

Këmbyeshëm mund të sintetizohet nga vetë trupi, por furnizimi i tyre nga jashtë nuk është asnjëherë i tepërt. Sidomos me një mënyrë jetese aktive dhe një përpjekje e madhe fizike.

Të gjitha pa përjashtim janë të rëndësishme, më të njohurat prej tyre:

Alanine.
Ai stimulon metabolizmin e karbohidrateve, ndihmon në eliminimin e toksinave. Përgjegjës për “pastërtinë”. Përmbajtje e lartë në mish, peshk, produkte të qumështit.

arginine.
Shtë e nevojshme të kontraktoni çdo muskuj, lëkurë të shëndetshme, kërc dhe nyje. Siguron djegien e dhjamit dhe funksionimin e sistemit imunitar. Isshtë në çdo mish, qumësht, çdo arra, xhelatinë.

Acidi aspartik.
Siguron ekuilibrin e energjisë. Përmirëson funksionalitetin e sistemit nervor qendror. Përshtateni mirë burimet energjetike të viçave dhe enëve të pulës, qumështit, sheqerit të kallamishteve. Përmbahet në patate, arra, drithëra.

Histidine.
"Ndërtuesi" kryesor i trupit shndërrohet në histaminë dhe hemoglobinë. Shëron shpejt plagët, është përgjegjës për mekanizmat e rritjes. Relativisht shumë në qumësht, drithëra dhe çdo mish.

Serine.
Neurotransmetues, i domosdoshëm për funksionimin e qartë të trurit dhe sistemit nervor qendror. Ka kikirikë, mish, drithëra, soje.

Me ushqimin e duhur dhe mënyrën e duhur të jetës, të gjitha aminoacidet do të shfaqen në trup për sintezën e "kubeve" dhe modelimin e shëndetit, bukurisë dhe jetëgjatësisë.

Farë shkakton mungesë të proteinave në trup

1. Sëmundje të shpeshta infektive, dobësim i sistemit imunitar.
2. Stresi dhe ankthi.
3. Plakja dhe ngadalësimi i të gjitha proceseve metabolike.
4. Një efekt anësor i përdorimit të ilaçeve individuale.
5. Dështimet në traktin e tretjes.
6. Plagosje.
7. Ushqim i bazuar në ushqim të shpejtë, produkte të menjëhershme, produkte gjysëm të gatshme me cilësi të ulët.

Mungesa e një aminoacidi të vetëm do të ndalojë prodhimin e një proteine ​​specifike. Trupi është i organizuar në parimin e "mbushjes së boshllëqeve", kështu që aminoacidet që mungojnë do të nxirren nga proteina të tjera. Kjo "rindërtim" prish funksionimin e organeve, muskujve, zemrës, trurit dhe më pas provokon sëmundjen.

Mungesa e proteinave tek fëmijët pengon rritjen, shkakton paaftësi fizike dhe mendore.
Zhvillimi i anemisë, shfaqja e sëmundjeve të lëkurës, patologjia e kockave dhe indeve të muskujve nuk është një listë e plotë e sëmundjeve. Distrofia e rëndë e proteinave mund të rezultojë në marrëzi dhe kwashiorkor (lloji i distrofisë së rëndë për shkak të mungesës së proteinave).

Kur proteina dëmton trupin

• pritja e tepërt
• sëmundje kronike të mëlçisë, veshkave, zemrës dhe enëve të gjakut.

Marrëveshja e tepërt nuk ndodh shpesh për shkak të thithjes jo të plotë të një substance nga trupi.Ndodh tek ata që duan të rrisin muskujt sa më shpejt të jetë e mundur pa ndjekur rekomandimet e trainerëve dhe dietologëve.

Problemet e pritjes "të tepërt" përfshijnë:

Dështimi i veshkave. Sasi të tepërt të organeve të mbingarkesës së proteinave, duke prishur funksionin e tyre natyror. "Filtri" nuk mund të përballojë ngarkesën, shfaqet sëmundja e veshkave.

Sëmundja e mëlçisë. Proteina e tepërt grumbullon amoniak në gjak, gjë që përkeqëson gjendjen e mëlçisë.

Zhvillimi i aterosklerozës. Shumica e produkteve shtazore, përveç substancave të dobishme, përmbajnë yndyrë dhe kolesterol të dëmshëm.

Personat që vuajnë nga patologjia e mëlçisë, veshkave, sistemit kardiovaskular dhe tretës duhet të kufizojnë marrjen e proteinave.

Kujdesi për shëndetin e tyre shpërblehet në mënyrë të ngrohtë për ata që shqetësohen për këtë. Për të shmangur pasojat e rënda, duhet të mbani mend nevojën e trupit për shërim. Një pushim i plotë, ushqimi, specialistët vizitues do të zgjasin rininë, shëndetin dhe jetën.

Tretshmëria

Proteinat ndryshojnë në shkallën e tretshmërisë në ujë. Proteinat e tretshme në ujë quhen albumin, këto përfshijnë proteina të gjakut dhe qumështit. Për të patretshme, ose skleroproteinat, përfshini, për shembull, keratin (proteina që përbën flokët, flokët e gjitarëve, pendët e shpendëve, etj.) Dhe fibroin, i cili është pjesë e mëndafshit dhe kaçkavallit. Tretësira e një proteine ​​përcaktohet jo vetëm nga struktura e saj, por nga faktorë të jashtëm, siç është natyra e tretësit, forca jonike dhe pH i tretësirës.

Proteinat gjithashtu ndahen në hidrofile (të tretshme në ujë) dhe hidrofobike (rezistente ndaj ujit). Shumica e proteinave të citoplazmës, bërthamës dhe substancës ndërqelizore, përfshirë keratinin e patretshëm dhe fibroinin, janë hidrofile. Shumica e proteinave që përbëjnë membrana biologjike janë proteina hidrofofike - integrale të membranës që bashkëveprojnë me lipide hidrofobike të membranës (këto proteina, si rregull, gjithashtu kanë vende hidrofile).

Biosinteza e proteinave në trup

Biosinteza e proteinave - formimi në trupin e proteinave të dëshiruara nga aminoacidet duke i kombinuar ato me një lloj të veçantë të lidhjes kimike - zinxhiri polipeptid. ADN ruan informacione rreth strukturës së proteinave. Sinteza vetë bëhet në një pjesë të veçantë të qelizës të quajtur ribosome. ARN transferon informacionin nga gjeni i dëshiruar (vendi i ADN) në ribozom.

Meqenëse biosinteza e proteinave është shumëpalëshe, komplekse, përdor informacionin e paraqitur në bazë të ekzistencës njerëzore - ADN, sinteza e saj kimike është një detyrë e vështirë. Shkencëtarët kanë mësuar se si të marrin frenues të enzimave dhe hormoneve të caktuara, por detyra më e rëndësishme shkencore është marrja e proteinave duke përdorur inxhinierinë gjenetike.

Transport

Funksioni i transportit të një proteine ​​të veçantë të gjakut - hemoglobinës. Falë kësaj proteine, oksigjeni shpërndahet nga mushkëritë në organet dhe indet e trupit.

Ai konsiston në aktivitetin e proteinave të sistemit imunitar të quajtur antitrupa. Antibshtë antitrupa që ruajnë shëndetin e trupit, duke e mbrojtur atë nga bakteret, viruset, helmet, dhe lejojnë që gjaku të formojë një mpiksje në vend të plagës së hapur.

Funksioni i sinjalit të proteinave është transmetimi i sinjaleve (informacionit) midis qelizave.

Normat e proteinave për një të rritur

Nevoja e trupit të njeriut për proteina varet drejtpërdrejt nga aktiviteti i tij fizik. Sa më shumë lëvizim, aq më shpejt të gjithë reagimet biokimike vazhdojnë në trupin tonë. Personat që ushtrojnë rregullisht kanë nevojë për gati dy herë më shumë proteinë sesa personi mesatar. Mungesa e proteinave për njerëzit e përfshirë në sport është e rrezikshme "tharja" e muskujve dhe rraskapitje e tërë trupit!

Mesatarisht, norma e proteinave për një të rritur llogaritet në bazë të një koeficienti prej 1 g proteine ​​për 1 kg peshë, domethënë, afërsisht 80-100 g për burra, 55-60 g për gratë. Këshilltarët meshkuj këshillohen të rrisin sasinë e proteinave të konsumuar në 170-200 g në ditë.

Ushqimi i duhur i proteinave për trupin

Ushqimi i duhur për të ngopur trupin me proteina është një kombinim i proteinave shtazore dhe bimore. Shkalla e asimilimit të proteinave nga ushqimi varet nga origjina e saj dhe metoda e trajtimit të nxehtësisë.

Kështu, afërsisht 80% e marrjes totale të proteinave shtazore dhe 60% të proteinave bimore thithen nga trupi. Produktet me origjinë shtazore përmbajnë një sasi më të madhe të proteinave për njësi në masë të produktit sesa në perime. Përveç kësaj, përbërja e produkteve "shtazore" përfshin të gjitha aminoacidet, dhe produktet bimore në këtë drejtim konsiderohen inferiorë.

Rregullat themelore ushqyese për thithjen më të mirë të proteinave:

• Një mënyrë e butë e gatimit - gatim, steaming, zierje. Fryhet duhet të përjashtohet.
• Rekomandohet të hani më shumë peshk dhe shpendë. Nëse vërtet dëshironi mish, zgjidhni viçi.
• Supat duhet të përjashtohen nga dieta, ato janë të yndyrshme dhe të dëmshme. Në raste ekstreme, ju mund të gatuani pjatën e parë duke përdorur "supën sekondare".

Karakteristikat e ushqimit të proteinave për rritjen e muskujve

Atletët që po fitojnë në mënyrë aktive masën e muskujve duhet t'u përmbahen të gjitha rekomandimeve të mësipërme. Shumica e dietës së tyre duhet të jenë proteina me origjinë shtazore. Ato duhet të hahen në lidhje me produktet e proteinave bimore, nga të cilat soja është një preferencë e veçantë.

Shtë gjithashtu e nevojshme të konsultoheni me një mjek dhe të merrni parasysh përdorimin e pijeve proteinike speciale, përqindja e përthithjes së proteinave e të cilave është 97-98%. Specialisti do të zgjedhë individualisht një pije, do të llogarisë dozën e saktë. Kjo do të jetë një shtesë e këndshme dhe e dobishme e proteinave në trajnimin e forcës.

Denaturation

Denaturimi i proteinave i referohet çdo ndryshimi në aktivitetin e tij biologjik dhe / ose vetitë fiziko-kimike të lidhura me humbjen e një strukture kuaternare, terciare ose sekondare (shiko seksionin "Struktura e proteinave"). Si rregull, proteinat janë mjaft të qëndrueshme në ato kushte (temperatura, pH, etj.) Në të cilat ato funksionojnë normalisht në trup. Një ndryshim i mprehtë në këto kushte çon në denaturim të proteinave. Në varësi të natyrës së agjentit denatyrues, dallohen denaturimi mekanik (nxitje e fortë ose tronditje), fizike (ngrohje, ftohje, rrezatim, zërit) dhe kimikate (acide dhe alkalë, surfaktantë, ure).

Denaturimi i proteinave mund të jetë i plotë ose i pjesshëm, i kthyeshëm ose i pakthyeshëm. Rasti më i famshëm i denaturimit të pakthyeshëm të proteinave në jetën e përditshme është përgatitja e një veze pule, kur, nën ndikimin e temperaturës së lartë, ovalbumin proteinik transparent i tretshëm në ujë bëhet i dendur, i patretshëm dhe i errët. Denaturimi në disa raste është i kthyeshëm, si në rastin e reshjeve të proteinave të tretshme në ujë duke përdorur kripëra amoniumi (metoda e kriposjes), dhe kjo metodë përdoret si një mënyrë për pastrimin e tyre.

Molekulat e proteinave janë polimere lineare që përbëhen nga mbetje të α-L-aminoacideve (të cilat janë monome), dhe mbetjet e modifikuara aminoacide dhe përbërësit e natyrës jo-aminoacide mund të përfshihen në përbërjen e proteinave. Në literaturën shkencore, shkurtesat me një ose tre shkronja përdoren për t'iu referuar aminoacideve. Edhe pse në shikim të parë mund të duket se përdorimi i "vetëm" 20 llojeve të aminoacideve në shumicën e proteinave kufizon shumëllojshmërinë e strukturave të proteinave, në fakt, numri i opsioneve vështirë se mund të mbivlerësohet: për një zinxhir prej 5 mbetjeve aminoacide, ai është tashmë më shumë se 3 milion, dhe një zinxhir prej 100 mbetjeve aminoacide (proteina e vogël) mund të përfaqësohet në më shumë se 10.130 variante. Proteinat nga 2 deri në dhjetëra mbetje të aminoacideve në gjatësi shpesh quhen peptides, me një shkallë më të madhe polimerizimi - proteinat, megjithëse kjo ndarje është shumë arbitrare.

Kur proteina formohet si rezultat i bashkëveprimit të grupit α-karboksil (-COOH) të një aminoacidi me grupin α-amino (-NH₂) të një aminoacidi tjetër, formohen lidhje peptide. Fundet e proteinës quhen terminali N- dhe C, në varësi të cilit prej grupeve të mbetjes aminoacide të terminalit është i lirë: -NH₂ ose -COOH, përkatësisht. Në sintezën e proteinave në ribozom, mbetja e parë e aminoacideve (N-terminale) është zakonisht mbetja e metioninës, dhe mbetjet pasuese janë bashkangjitur në C-terminalin e mëparshëm.

Karakteristikat e ushqimit të proteinave, dietat dietike

Ata që duan të humbin peshë duhet të hanë produkte proteinike shtazore dhe bimore. Shtë e rëndësishme të ndani marrjen e tyre, sepse koha për asimilimin e tyre është e ndryshme. Produktet e mishit yndyror duhet të hidhen, patatet nuk duhet të abuzohen, duhet të preferohen drithërat me një përmbajtje mesatare të proteinave.

Mos shkoni në ekstreme dhe "uluni" në një dietë proteine. Nuk u përshtatet të gjithëve, sepse përjashtimi i plotë i karbohidrateve do të çojë në një ulje të kapacitetit të punës dhe energjisë. Shtë e mjaftueshme për të ngrënë ushqime që përmbajnë karbohidrate në mëngjes - kjo do t'ju japë energji gjatë ditës, pasdite, hani ushqime me proteina të ulët. Për të kompensuar mungesën e energjisë në mbrëmje, trupi do të fillojë të djegë dhjamin e trupit, megjithatë, ky proces do të jetë i sigurt për shëndetin e trupit.

Sigurohuni që të përfshini ushqimet proteinike të duhura dhe të përgatitura siç duhet në dietën tuaj. Për trupin, proteina është materiali kryesor ndërtues! Së bashku me stërvitjen e rregullt, do t'ju ndihmojë të ndërtoni një trup të bukur atletik!

Proteinat janë komponimet kimike më të rëndësishme, pa të cilat aktiviteti jetësor i trupit do të ishte i pamundur. Proteinat përbëhen nga enzima, qeliza të organeve, inde. Ata janë përgjegjës për metabolizmin, transportin dhe shumë procese të tjera që ndodhin në trupin e njeriut. Proteinat nuk mund të grumbullohen "në rezervë", prandaj duhet të hahen rregullisht. Ato kanë një rëndësi të veçantë për njerëzit e përfshirë në sport, sepse proteinat rregullohen.

Nivelet e organizimit

K. Lindstrom-Lang propozoi që të dallohen 4 nivele të organizimit strukturor të proteinave: strukturat parësore, sekondare, terciare dhe kuaternare. Edhe pse kjo ndarje është disi e vjetëruar, ajo vazhdon të përdoret. Struktura parësore (sekuenca e mbetjeve të aminoacideve) të një polipeptidi përcaktohet nga struktura e gjenit dhe kodit gjenetik të saj, dhe strukturat e urdhrave më të larta formohen gjatë palosjes së proteinave. Megjithëse struktura hapësinore e proteinës në tërësi përcaktohet nga sekuenca e saj aminoacide, ajo është mjaft labile dhe mund të varet nga kushtet e jashtme, prandaj është më e saktë të flasim për konformimin e proteinave të preferuara ose më energjikisht të favorshme.

Struktura parësore

Struktura parësore është rendi i mbetjeve të aminoacideve në zinxhirin polipeptid. Struktura kryesore e një proteine ​​është përshkruar në mënyrë tipike duke përdorur emërtime të vetme ose tre shkronja për mbetjet e aminoacideve.

Karakteristikat e rëndësishme të strukturës parësore janë motive konservative - kombinime të qëndrueshme të mbetjeve të aminoacideve që kryejnë një funksion të caktuar dhe gjenden në shumë proteina. Motivet konservatore ruhen gjatë evolucionit të specieve; shpesh është e mundur të parashikohet funksioni i një proteine ​​të panjohur prej tyre. Shkalla e homologjisë (ngjashmëria) e sekuencave të aminoacideve të proteinave të organizmave të ndryshëm mund të përdoret për të vlerësuar distancën evolucionare midis taksave të cilave u takojnë këtyre organizmave.

Struktura kryesore e një proteine ​​mund të përcaktohet me metodat e sekuencave të proteinave ose nga struktura kryesore e mRNA e saj duke përdorur tabelën e kodit gjenetik.

Struktura sekondare

Struktura dytësore është renditja lokale e një fragmenti të një zinxhiri polipeptid të stabilizuar nga lidhjet e hidrogjenit.Më poshtë janë llojet më të zakonshme të strukturës dytësore të proteinave:

• α-helikat janë kthesa të dendura rreth boshtit të gjatë të molekulës. Një kthesë është 3.6 mbetje aminoacide, niveli i heliksit është 0.54 nm (0.15 nm bien në një mbetje aminoacide). Spiralja stabilizohet nga lidhjet hidrogjen midis grupeve peptidike H dhe O, të cilat ndahen 4 njësi larg. Edhe pse α-helika mund të jetë ose majtas ose dora e djathtë, dora e djathtë mbizotëron në proteina. Spiralja është e ndërprerë nga ndërveprimet elektrostatike të acidit glutamic, lysine, arginine. Pranë njëri-tjetrit, mbetjet e asparaginës, serinës, treoninës dhe leucinës mund të ndërhyjnë në mënyrë sterile në formimin e heliksit, mbetjet e prolinës shkaktojnë lakimin e zinxhirit dhe gjithashtu prishin α-helikat,
• β-fletët (shtresat e palosura) janë disa zinxhirë polipeptidë zigzag në të cilët formohen lidhje hidrogjeni midis aminoacideve relativisht të largëta (0.34 nm për mbetje aminoacide) në strukturën parësore ose zinxhirë të ndryshëm proteinash (në vend se të vendosen nga afër), siç është rasti të jetë në α-helix). Këto zinxhirë zakonisht drejtohen nga skajet N në drejtime të kundërta (orientim antiparal) ose në një drejtim (strukturë paralele β). Shtë gjithashtu e mundur ekzistenca e një strukture β të përzier e cila përbëhet nga struktura paralele dhe antiparale β. Për formimin e fletëve β, madhësi të vogla të grupeve anësore të aminoacideve janë të rëndësishme, zakonisht mbizotërojnë glicina dhe alanina, dmth.
• π-spirale,
• 3₁₀spirale,
• fragmente të parregullta.

Struktura terciare

Struktura terciare është struktura hapësinore e zinxhirit polipeptid. Strukturisht, përbëhet nga elementë të një strukture sekondare të stabilizuar nga lloje të ndryshme ndërveprimesh në të cilat ndërveprimet hidrofobike luajnë një rol vendimtar. Stabilizimi i strukturës terciare përfshin:

• lidhje kovalente (midis dy mbetjeve të cisteinës - urave disulfide),
• lidhjet jonike midis grupeve anësore të ngarkuara me kundërshtim të mbetjeve të aminoacideve,
• lidhjet e hidrogjenit
• bashkëveprimet hidrofobike. Kur bashkëveproni me molekulat e ujit përreth, molekula e proteinave është palosur në mënyrë që grupet anësore jopolare të aminoacideve të izolohen nga zgjidhja ujore, dhe grupet anësore hidrofile polare shfaqen në sipërfaqen e molekulës.

Studimet mbi parimet e palosjes së proteinave kanë treguar se është e përshtatshme të dallosh një nivel tjetër midis nivelit të strukturës sekondare dhe strukturës hapësinore atomike - motivit të palosjes (arkitektura, motivi strukturor). Motivi i stilimit përcaktohet nga rregullimi i ndërsjellë i elementeve të strukturës sekondare (α-helika dhe β-fillesa) brenda fushës së proteinave - një globul kompakt që mund të ekzistojë ose vetvetiu ose të jetë pjesë e një proteine ​​më të madhe së bashku me fushat e tjera. Shqyrtoni, për shembull, një nga motivet karakteristike të strukturës së proteinave. Proteina globulare e paraqitur në figurën në të djathtë, triosophosphatisomerase, ka një motiv të palosshëm të quajtur α / β-cilindër: 8 fijet paralele β formojnë një cilindër β brenda një cilindri tjetër të përbërë nga 8 α-helika. Ky motiv gjendet në rreth 10% të proteinave.

Dihet që motivet stiluese janë mjaft konservatore dhe gjenden në proteina që nuk kanë as marrëdhënie funksionale, as evolucionare. Përcaktimi i motiveve styling nënkupton klasifikimin fizik, ose racional të proteinave (të tilla si CATH ose SCOP).

Për të përcaktuar strukturën hapësinore të proteinës, përdoren metodat e analizës së difraksionit me rreze x, rezonanca magnetike bërthamore dhe disa lloje të mikroskopisë.

Struktura kuaternare

Struktura kuaternare (ose nënnjësia, domeni) është rregullimi i ndërsjellë i disa zinxhirëve polipeptidikë si pjesë e një kompleksi të vetëm proteinik.Molekulat e proteinave që përbëjnë proteinën me strukturën kuaternare formohen veçmas në ribozomet dhe vetëm pas përfundimit të sintezës ato formojnë një strukturë të përbashkët supramolekulare. Një proteinë kuaternare mund të përmbajë si zinxhirë polipeptidikë identikë dhe të ndryshëm. Stabilizimi i strukturës Kuaternare përfshin të njëjtat lloje ndërveprimesh si në stabilizimin e Terciar. Komplekset proteinike supramolekulare mund të përbëhen nga dhjetëra molekula.

Klasifikimi sipas llojit të ndërtesës

Sipas llojit të përgjithshëm të strukturës, proteinat mund të ndahen në tre grupe:

1. Proteinat fibrilare - formojnë polimere, struktura e tyre është zakonisht shumë e rregullt dhe mbështetet kryesisht nga ndërveprimet midis zinxhirëve të ndryshëm. Ata formojnë mikrofilamente, mikrotubula, fibrile dhe mbështesin strukturën e qelizave dhe indeve. Proteinat fibrile përfshijnë keratin dhe kolagjenin.
2. Proteinat globulare janë të tretshme në ujë, forma e përgjithshme e molekulës është pak a shumë sferike.
3. Proteinat e membranës - kanë fusha që kryqëzojnë membranën qelizore, por pjesë të tyre zgjaten nga membrana në mjedisin ndërqelizor dhe citoplazmën qelizore. Proteinat e membranës veprojnë si receptorë, domethënë ato transmetojnë sinjale, dhe gjithashtu sigurojnë transportin transmembran të substancave të ndryshme. Transportuesit e proteinave janë specifike, secila prej tyre kalon vetëm molekula të caktuara ose një lloj sinjal të caktuar përmes membranës.

Proteinat e thjeshta dhe komplekse

Përveç zinxhirëve peptidikë, shumë proteina përfshijnë gjithashtu grupe jo-aminoacide, dhe me anë të këtij kriteri proteinat ndahen në dy grupe të mëdha - proteina të thjeshta dhe komplekse (proteina). Proteinat e thjeshta përbëhen vetëm nga zinxhirë polipeptidësh, proteinat komplekse gjithashtu përmbajnë grupe jo-aminoacide ose protetike. Në varësi të natyrës kimike të grupeve protetike, klasat e mëposhtme dallohen midis proteinave komplekse:

Glikoproteinat që përmbajnë mbetje të karbohidrateve të lidhura kovalente si një grup protetik, glikoproteinat që përmbajnë mbetje të mukopolizakarideve i përkasin nënklasë së proteinoglikaneve. Grupet hidroksil të serinës ose threonine zakonisht përfshihen në formimin e një lidhjeje me mbetjet e karbohidrateve. Shumica e proteinave joqelizore, në veçanti imunoglobulinat, janë glikoproteina. Në proteoglikane, pjesa e karbohidrateve është

95% të masës totale të molekulës së proteinave, ato janë përbërësi kryesor i matricës ndërqelizore, dmth.

2. Rëndësia biologjike e riprodhimit të organizmave. Metodat e riprodhimit.

1. Riprodhimi dhe domethënia e tij.

Riprodhimi - riprodhimi i organizmave të ngjashëm, i cili siguron

ekzistenca e specieve për shumë mijëvjeçarë kontribuon në një rritje të

numri i individëve të specieve, vazhdimësia e jetës. Aseksuale, seksuale dhe

shumimi vegjetativ i organizmave.

2. Riprodhimi aseksual është mënyra më e lashtë.

një organizëm është i përfshirë në sekslessness, ndërsa më shpesh marrin pjesë në seksuale

dy individë. Në bimë, riprodhimi aseksual duke përdorur spore - një

qelizat e specializuara. Përhapja nga spore algash, myshkësh, kuajsh,

plaçkitësit, farërat. Skuqja e sporeve nga bimët, mbirja e tyre dhe zhvillimi i

ata organizma të rinj ndihmës në kushte të favorshme. Vdekja e një numri të madh

mosmarrëveshja bie në kushte të pafavorshme. Probabilitet i ulët i shfaqjes

organizmat e rinj nga sporet sepse ato përmbajnë pak lëndë ushqyese dhe

fidani i thith ato kryesisht nga mjedisi.

3. Përhapja vegjetative - shumimi i bimëve me

duke përdorur organe vegjetative: shoots ajrore ose nëntokësore, pjesë të rrënjës,

gjethe, zhardhok, llamba. Pjesëmarrja në shumimin vegjetativ të një organizmi

ose pjesë të tyre. Afiniteti i bimës së bijës me nënën, ashtu si ajo

vazhdon zhvillimin e trupit të nënës. Efikasitet i shkëlqyeshëm dhe

përhapja e përhapjes vegjetative në natyrë, si një organizëm ndihmës

formohet më shpejt nga pjesa e nënës sesa nga spora. Shembuj vegjetarianë

shumimi: duke përdorur rizoma - zambak i luginës, nenexhik, grurë, etj., rrënjosje

degë të ulëta që prekin tokën (shtresa) - rrush pa fara, rrush të egër, mustaqe

- luleshtrydhe, llamba - tulipani, dafina, krokus. Përdorimi i vegjetacionit

shumimi kur rriten bimët e kultivuara: patatet shumohen nga zhardhokët,

llamba - qepë dhe hudhër, shtresa - rrush pa fara dhe patëllxhanë, rrënjë

pasardhës - qershi, kumbull, prerje - pemë frutore.

4. Riprodhimi seksual. Thelbi i riprodhimit seksual

në formimin e qelizave mikrob (gametet), shkrirja e qelizës mikrobe mashkullore

(spermë) dhe femër (vezë) - fekondimi dhe zhvillimi i një të re

një organizëm bijë nga një vezë e fekonduar. Falë fekondimit

një organizëm ndihmës me një grup kromozomash më të larmishëm, që do të thotë me më shumë

tipare të ndryshme trashëgimore, si rezultat i të cilave mund të rezultojë të jetë

më të përshtatura për habitatin. Prania e riprodhimit seksual në

algat, myshqet, fernet, gjimnospermat dhe angiospermat. ndërlikim

procesi seksual në bimë gjatë evolucionit të tyre, shfaqja e më komplekseve

forma në bimët e farave.

5. Përhapja e farës ndodh me ndihmën e farave,

është karakteristike për gjimnospermat dhe angiospermat (angiospermat

shumimi vegjetativ është gjithashtu i përhapur). Sekuenca e hapave

shumimi i farës: pllenim - transferimi i polenit në stigmën e një pistolete, të saj

mbirjes, shfaqja duke ndarë dy spermatozoide, përparimi i tyre në

ovul, pastaj bashkimi i njërës spermatozoide me një vezë, dhe tjetra me

bërthama sekondare (në angiospermë). Formimi nga fara e ovulit -

embrioni me një furnizim me lëndë ushqyese, dhe nga muret e vezores - fetusi. Farë -

mikrob i një bime të re, në kushte të favorshme, ajo mbin dhe herën e parë

fidani ushqehet nga ushqyesit e farës, dhe më pas rrënjët e saj

fillojnë të thithin ujë dhe minerale nga toka, dhe gjethet - dioksid karboni

gaz nga ajri në rrezet e diellit. Jeta e pavarur e një bime të re.

Biofizika e proteinave

Karakteristikat fizike të proteinës në qelizë, duke marrë parasysh membranën e ujit dhe mbushjen e makromolekulave (eng.) shume e nderlikuar Hipoteza e një proteine ​​si një sistem "i kristaltë" i porositur - një "kristal aperiodik" - mbështetet nga analiza e difraksionit me rreze X (deri në një rezolutë prej 1 angstrom), densitet të lartë të paketimit, bashkëpunim të procesit të denaturimit dhe fakte të tjera.

Në favor të një hipoteze tjetër, vetitë e lëngshme të proteinave në proceset e lëvizjeve intraglobulare (modeli i ndalimit të kufizuar ose përhapjes së vazhdueshme) dëshmohen nga eksperimentet mbi shpërndarjen e neutroneve, spektroskopia Mössbauer.

Metoda universale: sinteza ribosomale

Proteinat sintetizohen nga organizmat e gjallë nga aminoacidet bazuar në informacionin e koduar në gjenet. Proteindo proteinë përbëhet nga një sekuencë unike e mbetjeve të aminoacideve, e cila përcaktohet nga sekuenca nukleotide e gjenit që kodon proteinën. Kodi gjenetik është një metodë për të përkthyer sekuencën nukleotide të ADN-së (përmes ARN-së) në sekuencën e aminoacideve të një zinxhiri polipeptid. Ky kod përcakton korrespondencën e seksioneve trinukleotide të ARN-së, të quajtura kodonë, dhe aminoacide të caktuara që përfshihen në proteinë: sekuenca nukleotide AUG, për shembull, korrespondon me metioninë. Meqenëse ADN përbëhet nga katër lloje të nukleotideve, numri i përgjithshëm i kodoneve të mundshëm është 64, dhe meqenëse 20 aminoacide përdoren në proteina, shumë aminoacide përcaktohen nga më shumë se një kodon. Tre kodonë janë të parëndësishëm: ato shërbejnë si sinjale ndalese për sintezën e zinxhirit polipeptid dhe quhen kode të mbarimit, ose kodonë ndalues.

Proteinat që kodojnë gjenet transkriptohen së pari në sekuencën nukleotide të ARN-it të dërguarit (mRNA) nga enzimat e ARN polimerazës. Në shumicën dërrmuese të rasteve, proteinat e organizmave të gjallë sintetizohen në ribozome - makina molekulare shumëkomponente të pranishme në citoplazmën e qelizave. Procesi i sintetizimit të një zinxhiri polipeptid nga një ribosome në një matricë mRNA quhet përkthim.

Sinteza e proteinave ribosomale është thelbësisht e njëjtë në prokariotët dhe eukariotët, por ndryshon në disa detaje. Kështu, ARN-ja prokariote mund të lexohet me ribozome në sekuencën aminoacide të proteinave menjëherë pas transkriptimit ose edhe para përfundimit të saj. Në eukariotët, transkriptimi parësor duhet së pari të kalojë nëpër një seri modifikimesh dhe të kalojë në citoplazmë (në vendndodhjen e ribozomit), përpara se të fillojë përkthimi. Shkalla e sintezës së proteinave është më e lartë në prokariotët dhe mund të arrijë në 20 aminoacide në sekondë.

Edhe para fillimit të përkthimit, enzimat e aminoacil-tRNA sintetazës i lidhin posaçërisht aminoacidet në ARN-në e tyre përkatëse të transportit (tRNA). Një rajon i tRNA, i quajtur antikodon, mund të bashkohet plotësisht me një kodon mRNA, duke siguruar kështu përfshirjen e një mbetje aminoacide të bashkuar me tRNA në zinxhirin polipeptid në përputhje me kodin gjenetik.

Gjatë fazës fillestare të përkthimit, inicimit, kodoni fillestar (zakonisht metioninë) njihet nga nënfusha e vogël e ribozomit, së cilës i është bashkuar metionina e aminoaciluar tRNA duke përdorur faktorë proteinikë të fillimit. Pas njohjes së kodonit fillestar, njësia e madhe bashkohet me nënndarjen e vogël të ribozomës, dhe fillon faza e dytë e përkthimit, zgjatja. Në secilën hap të ribozomit nga fundi 5'- në 3'të mRNA, një kodon lexohet duke formuar lidhje hidrogjeni midis tij dhe ARN transportuese plotësuese për të, të cilit i është bashkangjitur mbetja përkatëse e aminoacideve. Formimi i një lidhjeje peptide midis mbetjes së fundit të aminoacideve të peptidit në rritje dhe mbetjes së aminoacideve të bashkangjitur me tRNA është katalizuar nga ARN ribozomale (rRNA), e cila formon qendrën e transferimit peptidil të transferazës së ribozomit. Kjo qendër pozicionon atomet e azotit dhe karbonit në një pozicion të favorshëm për kalimin e reaksionit. Faza e tretë dhe e fundit e përkthimit, përfundimi, ndodh kur ribozomi arrin kodonin ndalues, pas së cilës faktorët e përfundimit të proteinës hidrolizojnë lidhjen midis tRNA-së së fundit dhe zinxhirit polipeptid, duke ndaluar sintezën e tij. Në ribozomet, proteinat sintetizohen gjithmonë nga N- në C-terminus.

Sinteza neribosomale

Në kërpudhat e ulëta dhe disa baktere, dihet një metodë shtesë (jo ribosomale, ose multienzyme) e biosintezës së peptideve, zakonisht me strukturë të vogël dhe të pazakontë.Sinteza e këtyre peptideve, zakonisht metabolitëve sekondarë, bëhet nga një kompleks i lartë proteine ​​me peshë molekulare, sinteza NRS, pa pjesëmarrjen e drejtpërdrejtë të ribozomeve. Sintaza e NRS zakonisht përbëhet nga disa fusha ose proteina individuale që zgjedhin aminoacidet, formojnë një lidhje peptidike dhe lëshojnë një peptid të sintetizuar. Së bashku, këto fusha përbëjnë modulin. Secili modul siguron përfshirjen e një aminoacidi në peptidin e sintetizuar. Sinteza NRS kështu mund të përbëhet nga një ose më shumë module. Ndonjëherë, këto komplekse përfshijnë një domen të aftë për të izomerizuar L-aminoacidet (formë normale) në një formë D.

Sinteza kimike

Proteinat e shkurtra mund të sintetizohen kimikisht duke përdorur metoda të sintezës organike, për shembull, lidhja kimike. Më shpesh, sinteza kimike e peptidit ndodh në drejtim nga C-fundi në fundin N, në krahasim me biosintezën në ribozomet. Metoda e sintezës kimike prodhon peptide imunogjenikë të shkurtër (epitopë), të cilët më pas injektohen te kafshët në mënyrë që të marrin antitrupa ose hibridoma specifikë. Për më tepër, kjo metodë përdoret gjithashtu për të marrë frenues të enzimave të caktuara. Sinteza kimike lejon futjen e mbetjeve të aminoacideve që nuk gjenden në proteina konvencionale, për shembull, ato me etiketa fluoreshencë të bashkangjitura në zinxhirët anësorë të tyre. Metodat kimike për sintezën e proteinave kanë disa kufizime: ato janë joefektive me një gjatësi proteine ​​prej më shumë se 300 mbetjeve aminoacide, proteinat e sintetizuara artificialisht mund të kenë një strukturë të parregullt terciar dhe nuk kanë modifikime karakteristike pas-përkthimit (shiko më poshtë).

Modifikimi pas përkthimit

Pasi përkthimi është i plotë, shumica e proteinave i nënshtrohen modifikimeve të mëtejshme kimike të quajtura modifikime pas përkthimit. Dihen më shumë se dyqind variante të modifikimeve të pas-përkthimit të proteinave.

Modifikimet pas përkthimit mund të rregullojnë jetëgjatësinë e proteinave në qelizë, aktivitetin e tyre enzimatik dhe ndërveprimet me proteina të tjera. Në disa raste, modifikimet pas përkthimit janë një fazë e detyrueshme e pjekurisë së proteinave, përndryshe është funksionalisht joaktiv. Për shembull, me pjekurinë e insulinës dhe disa hormoneve të tjera, kërkohet proteolizë e kufizuar e zinxhirit polipeptid, dhe me pjekurinë e proteinave të membranës plazmatike, kërkohet glikozilimi.

Modifikimet pas përkthimit mund të jenë të përhapura dhe të rralla, deri në ato unike. Një shembull i një modifikimi universal është ubiquitination (bashkimi i një zinxhiri të disa molekulave të proteinës së shkurtër të ubiquitin në një proteinë), e cila shërben si një sinjal për copëtimin e kësaj proteine ​​nga proteazomi. Një tjetër modifikim i zakonshëm është glikozilimi - vlerësohet se rreth gjysma e proteinave njerëzore janë glikoziluar. Modifikimet e rralla përfshijnë tirozinimin / detirozinimin dhe poliglikimin e tubulinës.

Një dhe e njëjta proteinë mund të pësojë modifikime të shumta. Pra, histonet (proteinat që janë pjesë e kromatinës në eukariotët) në kushte të ndryshme mund të pësojnë më shumë se 150 modifikime të ndryshme.

Ndryshimet pas përkthimit ndahen në:

• modifikimet kryesore të qarkut,
  • copëtimi i mbetjes N-terminale të metioninës,
  • proteolizë e kufizuar - heqja e një fragmenti proteine ​​që mund të ndodhë nga skajet (ndarja e sekuencave të sinjalit) ose, në disa raste, në mes të molekulës (pjekuria e insulinës),
  • bashkimi i grupeve të ndryshme kimike në grupet e lira të amino dhe karboksilit (N-acilimi, myristoylacioni, etj),
• modifikimet e zinxhirëve anësorë të aminoacideve,
  • shtimi ose copëtimi i grupeve të vogla kimike (glikozilimi, fosforilimi, etj.),
  • shtimi i lipideve dhe hidrokarbureve,
  • ndryshimi i mbetjeve standarde të aminoacideve në jo standarde (formimi i citrulinës),
  • formimi i urave disulfide midis mbetjeve të cisteinës,
• shtimi i proteinave të vogla (sumoylacioni dhe ubiquitination).

Transporti dhe seleksionimi ndërqelizor

Proteinat e sintetizuara në citoplazmën e një qelize eukariote duhet të transportohen në organoide të qelizave të ndryshme: bërthama, mitokondria, retikuli endoplazmatik (EPR), aparati Golgi, lisozomet, etj., Dhe disa proteina duhet të futen në mediumin jashtëqelizor. Për të hyrë në një seksion të caktuar të qelizës, proteina duhet të ketë një etiketë specifike. Në shumicën e rasteve, një etiketë e tillë është pjesë e sekuencës aminoacide të vetë proteinës (peptidi udhëheqës, ose sekuenca sinjalike e proteinës), por në disa raste, oligosakaridet e bashkangjitura me proteinë janë etiketa.

Transporti i proteinave në EPR kryhet pasi ato sintetizohen, pasi ribozomet sintetizojnë proteinat me një sekuencë sinjalesh për EPR "ulen" në proteina të veçanta në membranën e saj të jashtme. Nga EPR në aparatin Golgi, dhe prej andej në lizozomet dhe në membranën e jashtme ose në mediumin jashtëqelizor, proteinat futen përmes transportit vezikular. Proteinat me një sinjal të lokalizimit bërthamor hyjnë në bërthamë përmes poreve bërthamore. Në mitokondri dhe kloroplast, proteinat që zotërojnë sekuencat përkatëse të sinjalit hyjnë përmes poreve specifike të përkthyesit të proteinave me pjesëmarrjen e chaperones.

Ruajtja e strukturës dhe degradimi

Ruajtja e strukturës korrekte hapësinore të proteinave është thelbësore për funksionimin e tyre normal. Palosja e gabuar e proteinave që çojnë në grumbullimin e tyre mund të shkaktohet nga mutacionet, oksidimi, kushtet e stresit ose ndryshimet globale në fiziologjinë e qelizës. Agregacioni i proteinave është një shenjë karakteristike e plakjes. Besohet se palosja jo e duhur e proteinave është shkaku ose përkeqësimi i sëmundjeve të tilla si fibroza cistike, sëmundja e akumulimit lisosomal. si dhe çrregullimet neurodegjeneruese (Alzheimer, Huntington dhe Parkinson's).

Në procesin e evolucionit të qelizave, janë krijuar katër mekanizma kryesorë për të kundërshtuar grumbullimin e proteinave. Dy të parat - palosje të përsëritura (rimbushje) me ndihmën e shaperoneve dhe copëtimit me proteazat - gjenden si në baktere ashtu edhe në organizma më të lartë. Autofagia dhe akumulimi i proteinave të palosura në mënyrë jo të duhur në organelet e veçanta jo-membranore janë karakteristikë e eukarioteve.

Aftësia e proteinave për të rivendosur strukturën e saktë tre-dimensionale pas denaturimit na lejoi të hipotezojmë se të gjitha informacionet në lidhje me strukturën përfundimtare të proteinave përmbahen në sekuencën e tij të aminoacideve. Aktualisht, teoria që konformimi i qëndrueshëm i një proteine ​​ka energji minimale të lirë krahasohet me konformime të tjera të mundshme të këtij polipeptidi.

Në qelizat ekziston një grup i proteinave, funksioni i të cilit është të sigurojë palosjen e saktë të proteinave të tjera pas sintezës së tyre në ribosome, për të rivendosur strukturën e proteinave pas dëmtimit të tyre, si dhe krijimin dhe disociimin e komplekseve të proteinave. Këto proteina quhen chaperone. Përqendrimi i shumë chaperones në qelizë rritet me një rritje të mprehtë të temperaturës së ambientit, kështu që ato i përkasin grupit Hsp (proteina të shokut të nxehtësisë). Rëndësia e funksionimit normal të chaperones për funksionimin e trupit mund të ilustrohet me shembullin e chaperone α-kristaline, e cila është pjesë e thjerrëzave të syrit të njeriut. Mutacionet në këtë proteinë çojnë në bllokimin e thjerrëzave për shkak të grumbullimit të proteinave dhe, si rezultat, të kataraktave.

Nëse struktura terciare e proteinave nuk mund të rikthehet, ato shkatërrohen nga qeliza. Enzimat që degradojnë proteinat quhen proteazat.Në vendin e sulmit të molekulës së substratit, enzimat proteolitike ndahen në endopeptidaza dhe ekzopeptidaza:

• Endopeptidazat, ose proteinazat, lidhin lidhjet peptide brenda zinxhirit peptid. Ata njohin dhe lidhin sekuencat e shkurtra peptide të substrateve dhe relativisht hidrolizojnë lidhjet midis mbetjeve të caktuara të aminoacideve.
• Exopeptidaza hidrolizon peptidet nga skajet e zinxhirit: aminopeptidaza nga N-terminali, karboksipeptidaza nga C-terminali. Më në fund, dipeptidazat largojnë vetëm dipeptidet.

Sipas mekanizmit të katalizës, Unioni Ndërkombëtar për Biokimi dhe Biologji Molekulare identifikon disa klasa të proteazave, duke përfshirë proteazat serine, proteazat aspartike, proteazat cisteine ​​dhe metaloproteazat.

Një lloj i veçantë i proteazës është proteazoma, një proteazë e madhe multisubunit e pranishme në bërthamë dhe citoplazmë të eukarioteve, arkeave dhe disa baktereve.

Në mënyrë që proteina e synuar të fshihet nga proteazomi, ajo duhet të etiketohet duke i bashkangjitur një proteinë të vogël ubiquitin. Reagimi shtesë i ubiquitin-it katalizohet nga enzimat ubiquitin të enzimave. Shtimi i molekulës së parë të ubiquitin në proteinë shërben si një sinjal për ligazat për shtimin e mëtejshëm të molekulave të ubiquitin. Si rezultat, një zinxhir polubiquitin është ngjitur në proteinë, e cila lidhet me proteazomin dhe siguron ndarjen e proteinës së synuar. Në përgjithësi, ky sistem quhet degradim i proteinës që varet nga ubiquitin. Degradimi i 80-90% të proteinave ndërqelizore ndodh me pjesëmarrjen e proteasomës.

Degradimi i proteinave në peroksizomet është i rëndësishëm për shumë procese qelizore, përfshirë ciklin qelizor, rregullimin e shprehjes së gjenit dhe përgjigjen ndaj stresit oksidues.

Autofagia është procesi i degradimit të biomolekulave me jetë të gjatë, në veçanti të proteinave, si dhe organeleve në lizozomet (tek gjitarët) ose vakuolet (në maja). Autofagia shoqëron aktivitetin jetësor të çdo qelize normale, por mungesa e ushqyesve, prania e organeleve të dëmtuar në citoplazmë dhe, së fundi, prania e proteinave pjesërisht të denatyruara dhe agregatëve të tyre në citoplazmë mund të shërbejë si stimuj për përmirësimin e proceseve të autofagjisë në qeliza.

Dallohen tre tipe autofagie: mikroautofagji, makroautofagji dhe autofag i varur nga chaperoni.

Gjatë mikroautofagjisë, makromolekulat dhe fragmentet e membranave qelizore kapen nga lizozoma. Në këtë mënyrë, qeliza mund të tretet proteina me mungesë energjie ose material ndërtimi (për shembull, gjatë urisë). Por proceset e mikroautofagjisë ndodhin në kushte normale dhe në përgjithësi janë jo diskriminuese. Ndonjëherë organoidet treten edhe gjatë mikroautofagisë, për shembull, mikroautofagia e peroksizomave dhe mikroautofagia e pjesshme e bërthamave në të cilat qeliza mbetet e qëndrueshme përshkruhet në maja.

Në makroautofagji, një pjesë e citoplazmës (shpesh që përmban ndonjë organoide) është e rrethuar nga një ndarje membranore e ngjashme me një cistern të retikulit endoplazmatik. Si rezultat, kjo faqe është e ndarë nga pjesa tjetër e citoplazmës nga dy membrana. Organele të tilla me membranë të dyfishtë quhen autofagozome. Autofagozomet bashkohen me lizozomet, duke formuar autofagolizozome, në të cilat treten organelet dhe pjesën tjetër të përmbajtjes së autofagozomeve. Me sa duket, makroautofagia është gjithashtu jo selektive, megjithëse shpesh theksohet se me ndihmën e saj qeliza mund të heqë qafe organoide që kanë "vjetëruar" (mitokondria, ribozomet, etj.).

Lloji i tretë i autofagut është i varur nga chaperoni. Në këtë metodë, ndodh transporti i drejtuar i proteinave pjesërisht të denatyruara nga citoplazma përmes membranës lizozome në zgavrën e saj, ku tretet. Ky lloj autofagie, i përshkruar vetëm te gjitarët, shkaktohet nga stresi.

JUNQ dhe IPOD

Nën stresin, kur një qelizë eukariote nuk mund të përballojë akumulimin e një numri të madh të proteinave të denatyruara, ato mund të dërgohen në një nga dy llojet e organeleve të përkohshëm - JUNQ dhe IPOD (Anglisht) Rusisht. .

JUNQ (Eng. JUxta Ndërtesa e kontrollit të cilësisë bërthamore) është e lidhur me anën e jashtme të membranës bërthamore dhe përmban proteina të gjithëpranuara që mund të transferohen shpejt në citoplazmë, si dhe chaperone dhe proteazome. Funksioni i synuar i JUNQ është të rimodelojë dhe / ose degradojë proteinat.

IPOD (Depozita e proteinave të patretshme në anglisht - një vend depozitimi i proteinave të patretshme) ndodhet afër vakuolës qendrore dhe përmban agregate të palëvizshëm të proteinave që formojnë amiloide. Akumulimi i këtyre proteinave në IPOD mund të parandalojë ndërveprimin e tyre me strukturat normale qelizore, prandaj, besohet se ky përfshirje ka një funksion mbrojtës.

Funksionet e proteinave në trup

Ashtu si makromolekulat e tjera biologjike (polisaharidet, lipidet dhe acidet nukleike), proteinat janë përbërës thelbësorë të të gjithë organizmave të gjallë dhe luajnë një rol të rëndësishëm në jetën e qelizës. Proteinat kryejnë procese metabolike. Ato janë pjesë e strukturave ndërqelizore - organelet dhe citoskeletoni, të sekretuara në hapësirën jashtëqelizore, ku mund të veprojnë si një sinjal i transmetuar midis qelizave, të marrin pjesë në hidrolizën e ushqimit dhe formimin e substancës ndërqelizore.

Klasifikimi i proteinave sipas funksioneve të tyre është mjaft arbitrar, pasi e njëjta proteinë mund të kryejë disa funksione. Një shembull i studiuar i një multifunksionaliteti i tillë është sintetaza lysyl tRNA, një enzimë nga klasa e sintetazave aminoacil tRNA, e cila jo vetëm që bashkon mbetjet e lizinës në tRNA, por rregullon edhe transkriptimin e disa gjeneve. Proteinat kryejnë shumë funksione për shkak të aktivitetit të tyre enzimatik. Pra, enzimat janë proteina motorike e miozinës, proteina rregulluese të proteinës kinazë, proteina transportuese adenozinë trifosfatazë-kalium, etj.

Funksioni katalitik

Funksioni më i njohur i proteinave në trup është katalizimi i reaksioneve të ndryshme kimike. Enzimat janë proteina që kanë veti specifike katalitike, d.m.th., secila enzimë katalizon një ose më shumë reagime të ngjashme. Enzimat katalizojnë ndarjen e molekulave komplekse (katabolizmin) dhe sintezën e tyre (anabolizmin), përfshirë riprodhimin dhe riparimin e ADN-së dhe sintezën e ARN-së së matricës. Deri në vitin 2013, janë përshkruar më shumë se 5,000 enzima. Përshpejtimi i reaksionit si rezultat i katalizës enzimatike mund të jetë i jashtëzakonshëm: reagimi i katalizuar nga enzima orotidine-5'-fosfë dekarboksilaza, për shembull, vazhdon 10 17 herë më shpejt sesa ai jo i katalizuar (gjysma e jetës së dekarboksilimit të acidit orotik është 78 milion vjet pa enzimë dhe 18) Molekulat që ngjiten në enzimë dhe ndryshojnë si rezultat i reagimit quhen substrate.

Megjithëse enzimat zakonisht përbëhen nga qindra mbetje aminoacide, vetëm një pjesë e vogël e tyre bashkëveprojnë me nënshtresën, dhe madje edhe sasi më të vogla - mesatarisht 3-4 mbetje aminoacide, shpesh të vendosura larg njëra-tjetrës në strukturën parësore - janë të përfshira drejtpërdrejt në katalizë. Pjesa e molekulës enzimë që siguron lidhjen e substratit dhe katalizës quhet qendra aktive.

Në 1992, Unioni Ndërkombëtar i Biokimisë dhe Biologjisë Molekulare propozoi versionin përfundimtar të nomenklaturës hierarkike të enzimave bazuar në llojin e reaksioneve të katalizuara prej tyre. Sipas kësaj nomenklature, emrat e enzimave duhet të kenë gjithmonë një fund -bazat dhe formojnë nga emrat e reaksioneve të katalizuara dhe substrateve të tyre. Eachdo enzime është caktuar një kod individual me anë të të cilit është e lehtë të përcaktohet pozicioni i saj në hierarkinë e enzimave.Sipas llojit të reaksioneve të katalizuara, të gjitha enzimat ndahen në 6 klasa:

• CF 1: oksidoreduktaza që katalizojnë reaksionet redoks,
• CF 2: Transferazat që katalizojnë transferimin e grupeve kimike nga një molekulë substrati në një tjetër,
• CF 3: Hidrolazat që katalizojnë hidrolizën e lidhjeve kimike,
• CF 4: Lyases katalizon thyerjen e lidhjeve kimike pa hidrolizë me formimin e një lidhjeje të dyfishtë në një nga produktet,
• CF 5: Izomerazat që katalizojnë ndryshimet strukturore ose gjeometrike në molekulën e substratit,
• CF 6: Ligazat që katalizojnë formimin e lidhjeve kimike midis substrateve për shkak të hidrolizës së lidhjes difosfat ATP ose një trifosfati të ngjashëm.

Funksioni strukturor

Proteinat strukturore të citoskeletit, si një lloj armature, japin formë qelizash dhe shumë organoide dhe përfshihen në ndryshimin e formës së qelizave. Shumica e proteinave strukturore janë filamentoze: monomeret e aktinës dhe tubulinës janë, për shembull, proteina globulare, të tretshme, por pas polimerizimit ato formojnë fillesa të gjata që përbëjnë citoskelet, e cila lejon që qeliza të ruajë formën. Kolagjeni dhe elastina janë përbërësit kryesorë të substancës ndërqelizore të indit lidhës (për shembull, kërc) dhe flokët, thonjtë, pendët e shpendëve dhe disa predha janë të përbëra nga një proteinë tjetër strukturore keratin.

Funksioni mbrojtës

Ekzistojnë disa lloje të funksioneve mbrojtëse të proteinave:

1. Mbrojtja fizike. Mbrojtja fizike e trupit sigurohet nga kolagjeni, proteina që formon bazën e substancës ndërqelizore të indeve lidhës (përfshirë eshtrat, kërcin, tendinet dhe shtresat e thella të lëkurës (dermis)), keratin, e cila formon bazën e mburojave me brirë, flokëve, pendëve, brirëve dhe derivateve të tjerë të epidermës. Në mënyrë tipike, proteina të tilla konsiderohen si proteina me funksion strukturor. Shembuj të proteinave të këtij grupi janë fibrinogjeni dhe trombina të përfshirë në koagulimin e gjakut.
2. Mbrojtja kimike. Lidhja e toksinave në molekulat e proteinave mund të sigurojë detoksifikimin e tyre. Një rol veçanërisht të rëndësishëm në detoksifikimin tek njerëzit luajnë enzimat e mëlçisë që prishen helmet ose i shndërrojnë ato në një formë të tretshme, e cila kontribuon në eliminimin e tyre të shpejtë nga trupi.
3. Mbrojtja imune. Proteinat që përbëjnë gjak dhe lëngjet e tjera të trupit janë të përfshirë në reagimin mbrojtës të trupit si për dëmtimin ashtu edhe për sulmin e patogjenëve. Proteinat e sistemit plotësues dhe antitrupat (imunoglobulinat) i përkasin proteinave të grupit të dytë, ato neutralizojnë bakteret, viruset ose proteinat e huaja. Antitrupat që janë pjesë e sistemit imunitar adaptues, bashkohen me substanca të huaja për trupin, antigjenet, dhe në këtë mënyrë i neutralizojnë ato, duke i drejtuar ato në vendet e shkatërrimit. Antitrupat mund të sekretohen në hapësirën ndërqelizore ose të fiksohen në membranat e limfociteve B të specializuara të quajtura plazmocitet.

Funksioni rregullator

Shumë procese brenda qelizave rregullohen nga molekula proteine, të cilat nuk shërbejnë as si burim energjie e as si materiale ndërtimi për qelizën. Këto proteina rregullojnë përparimin e qelizave në ciklin qelizor, transkriptimin, përkthimin, shkrirjen, aktivitetin e proteinave të tjera dhe shumë procese të tjera. Proteinat kryejnë funksionin rregullues qoftë për shkak të aktivitetit enzimatik (për shembull, proteina kinazave), ose për shkak të lidhjes specifike për molekulat e tjera. Kështu, faktorët e transkriptimit, proteinat aktivizues dhe proteinat represor, mund të rregullojnë intensitetin e transkriptimit të gjeneve duke u lidhur me sekuencat e tyre rregullatore. Në nivelin e përkthimit, leximi i shumë mRNA-ve rregullohet gjithashtu nga shtimi i faktorëve të proteinave.

Roli më i rëndësishëm në rregullimin e proceseve ndërqelizore luhet nga proteina kinazat dhe fosfatazat proteinike - enzimat që aktivizojnë ose frenojnë aktivitetin e proteinave të tjera duke i bashkangjitur ato ose duke ndarë grupet e fosfatit.

Funksioni i sinjalit

Funksioni i sinjalit të proteinave është aftësia e proteinave për të shërbyer si substanca sinjalizuese, duke transmetuar sinjale midis qelizave, indeve, organeve dhe organizmave. Shpesh, funksioni i sinjalit është i kombinuar me atë rregullator, pasi shumë proteina rregulluese ndërqelizore gjithashtu transmetojnë sinjale.

Funksioni i sinjalizimit kryhet nga proteina hormonale, citokina, faktorë të rritjes, etj.

Hormonet barten nga gjaku. Shumica e hormoneve shtazore janë proteina ose peptide. Lidhja e hormonit në receptorin e tij është një sinjal që shkakton një reagim qelizor. Hormonet rregullojnë përqendrimin e substancave në gjak dhe qeliza, rritjen, riprodhimin dhe proceset e tjera. Një shembull i proteinave të tilla është insulina, e cila rregullon përqendrimin e glukozës në gjak.

Qelizat bashkëveprojnë me njëra-tjetrën duke përdorur proteina sinjalizuese të transmetuara përmes substancës ndërqelizore. Proteinat e tilla përfshijnë, për shembull, citokinat dhe faktorët e rritjes.

Citokinat janë molekula të sinjalizimit të peptideve. Ata rregullojnë ndërveprimet midis qelizave, përcaktojnë mbijetesën e tyre, stimulojnë ose pengojnë rritjen, diferencimin, aktivitetin funksional dhe apoptozën, sigurojnë koordinimin e sistemit imunitar, endokrin dhe nervor. Një shembull i citokinave është faktori i nekrozës së tumorit, i cili transmeton sinjale inflamatore midis qelizave të trupit.

Funksioni i rezervës (gatishmërisë)

Proteinat e tilla përfshijnë të ashtuquajturat proteina rezervë, të cilat ruhen si burim energjie dhe substancë në farat e bimëve (për shembull, globulinat 7S dhe 11S) dhe vezët e kafshëve. Një numër i proteinave të tjera përdoren në trup si një burim i aminoacideve, të cilat nga ana e tyre janë pararendës të substancave biologjikisht aktive që rregullojnë proceset metabolike.

Funksioni i receptorit

Receptorët e proteinave mund të vendosen si në citoplazëm ashtu edhe të integrohen në membranën qelizore. Një pjesë e molekulës së receptorit merr një sinjal, i cili më së shpeshti shërbehet nga një substancë kimike, dhe në disa raste - stres i lehtë, mekanik (për shembull, shtrirje) dhe stimuj të tjerë. Kur një sinjal i ekspozohet një pjese specifike të molekulës - proteina e receptorit - ndodhin ndryshimet e saj konformuese. Si rezultat, ndryshon formimi i një pjese tjetër të molekulës, e cila transmeton një sinjal tek përbërësit e tjerë qelizorë. Ekzistojnë disa mekanizma të transmetimit të sinjalit. Disa receptorë katalizojnë një reagim të caktuar kimik, të tjerë shërbejnë si kanale jonike, të cilat hapen ose mbyllen me veprimin e një sinjali, ndërsa të tjerët posaçërisht lidhin molekula ndërmjetësuese ndërqelizore. Tek receptorët e membranës, pjesa e molekulës që lidhet me molekulën e sinjalit është në sipërfaqen e qelizës, dhe domeni që transmeton sinjalin është brenda.

Funksioni motorik (motorik)

Një klasë e tërë e proteinave motorike siguron lëvizje të trupit, për shembull, kontraktimet e muskujve, duke përfshirë lokomocionin (miozin), lëvizjen e qelizave brenda trupit (për shembull, lëvizjen amoeboid të leukociteve), lëvizjen e cilisë dhe flagelës, si dhe transportin aktiv dhe të drejtuar ndërqelizor (kinesin, dynein) . Dyneins dhe kinesins transportojnë molekula përgjatë mikrotubulave duke përdorur hidrolizën ATP si një burim energjie. Dyneins transferojnë molekulat dhe organelet nga pjesët periferike të qelizës në drejtim të centrosomës, kinesins - në drejtim të kundërt. Dyneins janë gjithashtu përgjegjës për lëvizjen e qelizave dhe flagelës së eukaryotes. Variantet citoplazmatike të miozinës mund të përfshihen në transportin e molekulave dhe organoideve përmes mikrofilamenteve.

Proteinat në metabolizëm

Shumica e mikroorganizmave dhe bimëve mund të sintetizojnë 20 aminoacide standarde, si dhe aminoacide shtesë (jo standarde), siç është citrulina.Por nëse aminoacidet janë në mjedis, madje edhe mikroorganizmat ruajnë energjinë duke transportuar aminoacide në qeliza dhe duke fikur rrugët e tyre biosintetike.

Aminoacidet që nuk mund të sintetizohen nga kafshët quhen thelbësore. Enzimat kryesore në rrugët biosintetike, për shembull, kinaza aspartate, e cila katalizon hapin e parë në formimin e lizinës, metioninës dhe treoninës nga aspartati, mungojnë tek kafshët.

Kafshët kryesisht marrin aminoacide nga proteinat që gjenden në ushqim. Proteinat shkatërrohen gjatë tretjes, e cila zakonisht fillon me denaturimin e proteinave duke e vendosur atë në një mjedis acid dhe duke e hidrolizuar atë duke përdorur enzima të quajtura proteaza. Disa aminoacide të marra si rezultat i tretjes përdoren për sintezën e proteinave të trupit, ndërsa pjesa tjetër konvertohet në glukozë gjatë glukoneogjenezës ose përdoren në ciklin Krebs. Përdorimi i proteinave si burim energjie është veçanërisht i rëndësishëm në kushtet e agjërimit, kur proteinat e trupit, veçanërisht muskujt, shërbejnë si burim energjie. Aminoacidet janë gjithashtu një burim i rëndësishëm i azotit në ushqimin e trupit.

Nuk ka standarde të unifikuara për marrjen e proteinave njerëzore. Mikroflora e zorrëve të mëdha sintetizon aminoacidet që nuk merren parasysh në përgatitjen e normave të proteinave.

Metodat e studimit

Struktura dhe funksionet e proteinave studiohen si në përgatitjet e pastruara in vitro, dhe në mjedisin e tyre natyror në një organizëm të gjallë, in vivo. Studimet e proteinave të pastra në kushte të kontrolluara janë të dobishme për përcaktimin e funksioneve të tyre: tiparet kinetike të aktivitetit katalitik të enzimave, afinitet relativ për substrate të ndryshme, etj. Studime të proteinave in vivo në qelizat ose në organizmat e tërë japin informacione shtesë se ku funksionojnë dhe si është rregulluar veprimtaria e tyre.

Biologjia molekulare dhe qelizore

Metodat e biologjisë molekulare dhe qelizore zakonisht përdoren për të studiuar sintezën dhe lokalizimin e proteinave në një qelizë. Një metodë e studimit të lokalizimit është përdorur gjerësisht, bazuar në sintezën e një proteine ​​kimerike në një qelizë, të përbërë nga proteina e studiuar, e lidhur me një "reporter", për shembull, proteinë fluoreshente jeshile (GFP). Vendndodhja e një proteine ​​të tillë në qelizë mund të shihet duke përdorur një mikroskop fluoreshencës. Përveç kësaj, proteinat mund të vizualizohen duke përdorur antitrupa që i njohin ato, të cilat nga ana e tyre mbajnë një etiketë fluoreshente. Shpesh, njëkohësisht me proteinën e studiuar, vizualizohen shpesh proteina të njohura të organeleve të tillë si retikula endoplazmatike, aparati Golgi, lizozomet dhe vakuolet, gjë që lejon përcaktimin më të saktë të lokalizimit të proteinës së studiuar.

Metodat imunohistokimike zakonisht përdorin antitrupa që janë konjuguar në enzima që katalizojnë formimin e një produkti lumineshen ose me ngjyrë, i cili ju lejon të krahasoni lokalizimin dhe sasinë e proteinave të studiuar në mostra. Një teknikë më e rrallë për përcaktimin e vendndodhjes së proteinave është ultracentrifugimi ekuilibër i fraksioneve të qelizave në një gradient të saharozës ose klorur ceziumi.

Më në fund, një nga metodat klasike është mikroskopia imunoelektronike, e cila është thelbësisht e ngjashme me mikroskopinë e imunofluoreshencës me ndryshimin se përdoret një mikroskop elektronik. Mostra përgatitet për mikroskopi elektronik, dhe më pas përpunohet me antitrupa në një proteinë që janë të lidhur me një material elektronik të dendur, zakonisht ari.

Duke përdorur mutagjenezën e drejtuar nga faqja, studiuesit mund të ndryshojnë sekuencën e aminoacideve të një proteine ​​dhe, rrjedhimisht, strukturën e saj hapësinore, vendndodhjen në qelizë dhe rregullimin e veprimtarisë së saj. Duke përdorur këtë metodë, duke përdorur tRNA-të e modifikuara, aminoacidet artificiale gjithashtu mund të futen në një proteinë dhe proteinat me veti të reja mund të ndërtohen.

Biokimike

Për të kryer një analizë in vitro proteina duhet të pastrohet nga përbërësit e tjerë qelizorë. Ky proces zakonisht fillon me shkatërrimin e qelizave dhe marrjen e të ashtuquajturit ekstrakt qelizor. Më tej, me anë të centrifugimit dhe metodave ultracentrifugation, ky ekstrakt mund të ndahet në: një fraksion që përmban proteina të tretshme, një fraksion që përmban lipide dhe proteina të membranës, dhe një fraksion që përmban organele qelizore dhe acide nukleike.

Reshjet e proteinave nga kriposja përdoren për të ndarë përzierjet e proteinave, dhe gjithashtu lejon përqendrimin e proteinave. Analiza e sedimentimit (centrifugimi) ju lejon të copëtoni përzierjet e proteinave me vlerën e konstantës së sedimentimit të proteinave individuale, të matura në svedbergs (S). Lloje të ndryshme të kromatografisë përdoren më pas për të izoluar proteinën ose proteinat e dëshiruara bazuar në veti të tilla si pesha molekulare, ngarkesa dhe afiniteti. Për më tepër, proteinat mund të izolohen sipas ngarkesës së tyre duke përdorur elektrofokus.

Për të thjeshtuar procesin e pastrimit të proteinave, shpesh përdoret inxhinieri gjenetike, e cila ju lejon të krijoni derivate të proteinave që janë të përshtatshëm për pastrim, pa ndikuar në strukturën ose aktivitetin e tyre. "Etiketa", të cilat janë sekuenca të vogla aminoacidesh, për shembull, një zinxhir me 6 ose më shumë mbetje histidine, dhe janë bashkangjitur në një fund të proteinës. Kur ekstrakti i qelizave që sintetizojnë proteinën “e etiketuar” kalohet përmes një kolone kromatografike që përmban jonet e nikelit, histidina lidhet me nikel dhe mbetet në kolonë, ndërsa përbërësit e mbetur të lysatit kalojnë nëpër kolonën e papenguar (kromatografia e nikelit-chelate). Shumë etiketa të tjera janë krijuar për të ndihmuar studiuesit të izolojnë proteina specifike nga përzierje komplekse më shpesh duke përdorur kromatografinë e afinitetit.

Shkalla e pastrimit të proteinave mund të përcaktohet nëse dihet pesha e tij molekulare dhe pika izoelektrike - duke përdorur lloje të ndryshme të elektroforezës së xhelit - ose duke matur aktivitetin enzimatik nëse proteina është një enzimë. Spektrometria në masë ju lejon të identifikoni proteinën e zgjedhur sipas peshës së saj molekulare dhe masës së fragmenteve të saj.

Proteomics

Tërësia e proteinave qelizore quhet një proteome, studimi i saj - proteomika, e quajtur në analogji me gjenomikën. Metodat kryesore të proteinomës eksperimentale përfshijnë:

• Elektroforeza 2D, e cila lejon ndarjen e përzierjeve të proteinave shumëkomponente,
• spektrometria e masës, e cila lejon identifikimin e proteinave nga masa e peptideve përbërës të tyre me prodhimtari të lartë,
• mikrokarre proteinike, të cilat ju lejojnë të matni njëkohësisht përmbajtjen e një numri të madh të proteinave në qelizë,
• sistemi i majave me dy hibride , e cila ju lejon të studioni në mënyrë sistematike bashkëveprimet protein-proteinë.

Tërësia e të gjitha ndërveprimeve biologjikisht të rëndësishme të proteinave në një qelizë quhet një ndërveprim. Një studim sistematik i strukturës së proteinave që përfaqësojnë të gjitha llojet e mundshme të strukturave terciare quhet gjenomikë strukturore.

Parashikimi i strukturës dhe modelimi

Parashikimi i strukturës hapësinore duke përdorur programet kompjuterike (në silicë) lejon ndërtimin e modeleve të proteinave, struktura e të cilave nuk është përcaktuar akoma në mënyrë eksperimentale. Lloji më i suksesshëm i parashikimit strukturor, i njohur si modelimi homologjik, mbështetet në strukturën ekzistuese të "modelit", i ngjashëm në sekuencën e aminoacideve me proteinën e simuluar. Metodat për parashikimin e strukturës hapësinore të proteinave përdoren në fushën e zhvillimit të inxhinierisë gjenetike të proteinave, me ndihmën e të cilave tashmë janë marrë strukturat e reja terciare të proteinave. Një detyrë më komplekse e llogaritjes është parashikimi i ndërveprimeve ndërmolekulare, të tilla si docking molekulare dhe parashikimi i ndërveprimeve protein-proteinë.

Ndërveprimet palosëse dhe ndërmolekulare të proteinave mund të modelohen duke përdorur mekanikë molekulare. në veçanti, dinamika molekulare dhe metoda Monte Carlo, të cilat po përfitojnë gjithnjë e më shumë nga llogaritjet paralele dhe të shpërndara (për shembull, projekti Folding @ home).Palosja e fushave të vogla të proteinave α-helikale, të tilla si proteina villine ose një nga proteinat HIV, janë modeluar me sukses në silicë. Duke përdorur metoda hibride që kombinojnë dinamikën standarde molekulare me mekanikën kuantike, shtetet elektronike të rodopsinës së pigmentit vizual janë hetuar.